中国农大发现RLP23免疫受体介导的信号通路调控新机制

以下文章来源于JIPB ，作者JIPB

植物通过细胞表面的免疫受体-模式识别受体（pattern recognition receptor, PRR）识别微生物保守的分子从而感知微生物，并触发一系列的免疫反应，实现植物抗病性。PRR主要由受体类激酶（receptor-like kinase, RLK）和受体类蛋白（receptor-like protein, RLP）组成，与RLK相比，RLP蛋白缺少胞内激酶结构域。PRR受体对微生物保守分子的感知通常需要共受体等组分参与，例如，RLK蛋白FLS2在共受体BAK1参与下，识别细菌鞭毛蛋白保守肽段flg22并激活植物免疫反应[1]。RLP23是典型的RLP类受体，能够识别在真菌、细菌和卵菌坏死诱导蛋白中保守多肽nlp20，该过程需要BAK1和SOBIR1蛋白的参与[2]。相较于RLK受体介导的免疫反应，目前对RLP受体介导的免疫调控的理解还有待进一步深入。

JIPB 近日在线发表了中国农业大学植物–卵菌互作团队题为“A pair of G-type lectin receptor-like kinases modulate nlp20-mediated immune responses by coupling to RLP23 receptor complex”（https://doi.org/10.1111/j‍ipb.13449）的研究论文。SOBIR1与已知大部分LRR（leucine-rich repeat）类RLP受体互作，并特异性参与LRR-RLP受体介导的免疫反应。本研究以SOBIR1为靶标，通过蛋白质免疫沉淀和质谱分析鉴定到一对G型凝集素RLK蛋白SBP1（SOBIR1-binding protein 1）和SBP2。SBP1和SBP2在染色体上串联分布且序列高度相似。研究发现，SBP1/2与SOBIR1、BAK1和RLP23互作，并调控nlp20诱导的ROS、MAPK激活和防卫基因表达等免疫反应，而并不影响flg22诱导的免疫反应。SBP蛋白胞内具有激酶结构域，但SBP蛋白对nlp20信号通路的调控并不依赖于其激酶活性。进一步研究发现，SBP蛋白正调控nlp20诱导的RLP23-BAK1相互作用，从而调控免疫反应激活。本研究增强了对RLP23受体介导的免疫信号通路的理解，对于理解其它RLP类受体介导的免疫调控也有重要的意义。

SBP1/2特异性调控RLP23受体介导的免疫反应

中国农业大学植物保护学院植物–卵菌互作团队已毕业博士生包亚洲为本文的第一作者。梁祥修教授和窦道龙教授为本文的通讯作者，徐光远副教授、王晓丹副教授和崔福浩副教授参与该研究。本研究得到了国家自然科学基金 (32000202, 32270282, 32000200) 的资助。

转自：“iPlants”微信公众号

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